Interactions protéines - nanoparticules

La production excessive d'espèces réactives d'oxygène dans les cellules par interaction directe avec des particules et/ou des espèces dissoutes est actuellement acceptée comme l'un des principaux mécanismes de toxicité cellulaire des nanoparticules manufacturées. Par conséquent, les études concernant l'impact des nanoparticules d'argent (AgNP) sur la structure et la fonction des enzymes antioxydantes au niveau moléculaire sont cruciales pour une évaluation approfondie de leur toxicité. En utilisant une combinaison de techniques spectroscopiques, d'imagerie et de fractionnement, nous avons exploré les interactions entre les AgNP enrobées de citrate (20 nm) et deux enzymes antioxydantes clés : la catalase (CAT) et la superoxyde dismutase (SOD). Nos résultats ont révélé que les changements de conformation des deux enzymes et la dissolution des AgNPs dépendaient de la structure de la protéine et pouvaient entraîner différents degrés de modulation de l'activité enzymatique. Cette recherche fournit une base pour comprendre comment les propriétés fonctionnelles des principales enzymes antioxydantes peuvent affecter la stabilité des nanoparticules dans un contexte biologique et donner un aperçu du rôle de ces enzymes dans le mécanisme du stress redox in vivo induit par les NP.

http://archive-ouverte.unige.ch/unige:134648

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