Une étude menée par les groupes du professeur Bordignon et du professeur Adachi, publiée dans The Journal of Physical Chemistry Letters, présente une nouvelle approche pour étudier la séparation de phases liquide-liquide (LLPS) dans les systèmes protéiques. En utilisant la microspectroscopie Raman in situ, les chercheur-es proposent une méthode permettant de mesurer directement les concentrations de protéines dans des échantillons hétérogènes et de construire des diagrammes de phase complets à partir de volumes d'échantillons minimaux.

La séparation de phases liquide-liquide (LLPS) est un processus fondamental dans lequel un mélange homogène se sépare spontanément en deux phases liquides, une phase dense ou riche en protéines et une phase diluée ou légère. Dans plusieurs processus cellulaires, la LLPS des protéines permet la formation de régions distinctes et séparées sans qu'il soit nécessaire de créer une membrane physique. Ce phénomène aide les cellules à organiser rapidement leur comportement interne en réponse aux changements environnementaux, en permettant la formation réversible d'une concentration élevée de protéines à un endroit spécifique.

Dans certains cas, si le LLPS ne se déroule pas correctement ou est perturbé, cela peut entraîner le développement de maladies telles que des troubles neurodégénératifs, notamment la sclérose latérale amyotrophique (SLA) ou la maladie d'Alzheimer. Il est donc primordial de connaître plus en détail le LLPS afin d'améliorer la description de ce processus biophysique et de mieux comprendre son implication dans certains mécanismes pathologiques. Une meilleure compréhension du processus permettrait également de soutenir le développement de nouvelles stratégies thérapeutiques ciblant le LLPS.

 

Des chercheur-es du Département de chimie physique de la Section de chimie et de biochimie de la Faculté des sciences de l'UNIGE ont mis au point une nouvelle méthode pour étudier les conditions physiques sous-jacentes à la formation des LLPS et cartographier la composition interne du système dans lequel elles se produisent. À l'aide de la microspectroscopie Raman in-situ, l'équipe de l'UNIGE a mesuré directement les concentrations de protéines et de cosolutes à l'intérieur et à l'extérieur des gouttelettes lorsque la température change et a construit des diagrammes de phase complets à partir d'un seul petit échantillon dans différentes conditions environnementales. Cette approche pourrait aider à améliorer notre compréhension des condensats biomoléculaires et soutenir les futurs efforts de découverte de médicaments.

 

L’article complet est disponible est publié sur The Journal of Physical Chemistry Letters.

 

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